'

АМИНОКИСЛОТЫ Аминокислоты – соединения, содержащие карбоксильную (COOH) и аминогруппу (NH2).

Понравилась презентация – покажи это...





Слайд 0

АМИНОКИСЛОТЫ Аминокислоты – соединения, содержащие карбоксильную (COOH) и аминогруппу (NH2). 29.12.2015 1


Слайд 1

1. Классификация 1.1. по положению аминогруппы 29.12.2015 2


Слайд 2

1.2. По количеству карбокси- и аминогрупп Моноаминомонокарбоновые кислоты (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, серин, треонин, цистеин, фенилаланин, тирозин, метионин, триптофан и т.д.) Моноаминодикарбоновые кислоты (аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота) Диаминомонокарбоновые кислоты (лизин, аргинин) Диаминодикарбоновые кислоты (цистин) 29.12.2015 3


Слайд 3

1.3 Классификация по встречаемости в белках 29.12.2015 4 20 классических протеиногенных аминокислот, информация о положении которых в белковой молекуле записана цифровым трёхбуквенным кодом в ДНК и РНК


Слайд 4

1.4. По пищевой ценности для человека Аминокислоты делятся на заменимые и незаменимые. К незаменимым аминокислотам относят: валин, изолейцин, лейцин, триптофан, фенилаланин, метионин, лизин, треонин. 29.12.2015 5


Слайд 5

Алифатические АК


Слайд 6

Содержащие ОН-группу Ceрин a-амино-b-оксипропионовая кислота 2-амино-3-гидроксипропановая кислота Ser, Сeр Трeонин a-амино-b-оксимасляная кислота 2-амино-3-гидроксибутановая кислота Thr, Трe


Слайд 7

Серосодержащие АК Цистеин Цистин Мeтионин a-амино-g-мeтилтиомасляная кислота 2-амино-4-метилсульфанилбутановая кислота (2-амино-4-метилтиобутановая кислота – устаревш.) Met, Мет. Цистeин a-амино-b-тиопропионовая кислота 2-амино-3-сульфанилпропановая кислота (2-амино-3-тиопропановая кислота, 2-амино-3-мeркаптопропановая кислота – устаревш.) Cys, Цис


Слайд 8

Моноаминодикарбоновые кислоты и их амиды Аспарагиновая кислота Аминоянтарная кислота Аминобутандиовая кислота Asp, Асп Глутаминовая кислота a-aминоглутаровая кислота 2-аминопентандиовая кислота Glu, Глу Аспарагин Амид аспарагиновой кислоты 2,5-диамино-5-оксобутановая кислота Asn, Асн Глутамин Амид глутаминовой кислоты 2,6-диамино-6-оксопентановая кислота Gln, Глн


Слайд 9

Содержащие аминогруппу Лизин a,e-диаминокапроновая кислота 2,6-диаминогексановая кислота Lys, Лиз Аргинин a-амино-d-гуанидилвалериановая кислота 2-амино-5-[амино(имино)метил]аминопентановая к-та Arg, Арг


Слайд 10

Ароматические АК Фенилаланин a-амино-b-фенилпропионовая к-та 2-амино-3-фенилпропановая к-та Phe, Фен Тирозин a-амино-b-(п-оксифенил)пропионовая к-та 2-амино-3-(4-гидроксифенил)пропановая к-та Tyr, Тир


Слайд 11

Гетероциклические АК Триптофан a-амино-b-индолилпропионовая к-та 2-амино-3-(1H-индол-3-ил)пропановая к-та Trp, Три Гистидин a-амино-b-имидазолилпропионовая к-та 2-амино-3-(1H-имидазол-4-ил)пропионовая к-та His, Гис Пролин Пирролидин-a-карбоновая к-та 2-пирролидинкарбоновая к-та Pro, Про Для сравнения - аланин


Слайд 12

2. Номенклатура 2.1. Тривиальная номенклатура в основном используется для широко распространённых аминокислот. 2.2. Рациональная 2.3. IUPAC 29.12.2015 13 a-амино-b-гидроксипропионовая кислота 2-амино-3-гидроксипропановая кислота


Слайд 13

3. Изомерия 3.1. Структурная изомерия 29.12.2015 14 лейцин изолейцин аланин b-аланин


Слайд 14

3.2. Пространственная изомерия 29.12.2015 15 D-аминокислота L-аминокислота Формулы Фишера       Формулы с клиновидными связями


Слайд 15

4. Физические свойства Аминокислоты, как правило, являются бесцветными кристаллическими соединениями. Большинство из них умеренно растворимы в воде. Аминокислоты являются хиральными соединениями, обладающими оптической активностью (за некоторыми исключениями, напр. глицин). 29.12.2015 16


Слайд 16

5. Биологические свойства Из остатков аминокислот построены такие важные соединения как белки, которые участвуют практически во всех процессах in vivo. Биосинтез алкалоидов, порфиринов, тетрапиррольных пигментов, мочевины и т.д. С нарушениями метаболизма аминокислот связаны наследственные заболевания как фенилкетонурия и алкаптонурия. В медицине некоторые аминокислоты используют в качестве лекарственных препаратов – метионин назначается при заболеваниях печени, глицин – при заболеваниях ЦНС. Некоторые аминокислоты имеют сладкий вкус – например, глицин. Интересно, что L-аспарагин безвкусен, а D-аспарагин имеет сладкий вкус. L-глутаминовая кислота широко применяется как пищевая добавка – при незначительной добавке глутамата натрия заметно усиливается естественный вкус мясных блюд. 29.12.2015 17


Слайд 17

??? Умами - “мясной вкус” 29.12.2015 18 Глутаминовая кислота (E620) и её соли (глутамат натрия Е621, глутамат калия Е622, диглутамат кальция Е623, глутамат аммония Е624, глутамат магния Е625) используются как усилитель вкуса.


Слайд 18

Глутаминовая кислота и её соли безопасны J Nutr. 2000 Apr;130(4S Suppl):1049S-52S. The safety evaluation of monosodium glutamate. Walker R, Lupien JR. Indian J Physiol Pharmacol. 2007 Jul-Sep;51(3):216-34. Understanding safety of glutamate in food and brain. Mallick HN. Appetite. 2010 Aug;55(1):1-10. Epub 2010 May 12. Glutamate. Its applications in food and contribution to health. Jinap S, Hajeb P. www.ncbi.nlm.nih.gov/PubMed/ 29.12.2015 19


Слайд 19

6. Химические свойства 6.1. Образование солей 29.12.2015 20 аланин 2-аминопропионат натрия аланин гидрохлорид аланина


Слайд 20

29.12.2015 21 Аминогруппа нейтрализует карбоксильную группу, поэтому АК в твёрдом виде и в растворе при pH = изоэлектрической точке, находятся в виде цвиттерионов


Слайд 21

29.12.2015 22 Сильнокислая среда Почти нейтральная Сильнощелочная среда Для моноаминомонокарбоновых кислот pI ? 5-6 pI моноаминодикарбоновых кислот (Asp, Glu) ? 3 pI диаминомонокарбоновых кислот (His, Lys, Arg) ? 8-11 Если pH меньше pI, AK имеет заряд + и движется к катоду Если pH больше pI, AK имеет заряд — и движется к аноду pI (изоэлектрическая точка) - значение pH при котором АК находится в незаряженном виде.


Слайд 22

6.2. Реакции по аминогруппе 6.2.1. Ацилирование 29.12.2015 23 аланин ацетилхлорид N-ацетилаланин


Слайд 23

29.12.2015 24 БОК-аминокислота Трет-бутокси-карбоксазид используется для защиты аминогруппы в пептидном синтезе


Слайд 24

6.2.2. Арилирование 29.12.2015 25 N-(2,4-динитрофенил)аланин Реакция используется для определения N-концевой аминокислоты в пептидах и белках по Сэнджеру


Слайд 25

6.2.3. Взаимодействие с карбонильными соединениями 29.12.2015 26


Слайд 26

29.12.2015 27 Данная реакция используется в формольном титровании по Сёренсену: метилольные производные являются гораздо более сильными кислотами чем аминокислоты и они легко оттитроввываются щёлочью.


Слайд 27

6.2.4. Взаимодействие с азотистой кислотой 29.12.2015 28 a -аминокислота a-гидроксикислота Реакция с азотистой кислотой используется определения аминокислот по Ван-Сляйку: по объему выделившегося азота легко найти количество аминокислоты.


Слайд 28

6.2. Реакции по карбоксильной группе 29.12.2015 29 Реакция используется для защиты карбоксильной группы в синтезе пептидов


Слайд 29

6.2.2. Декарбоксилирование 29.12.2015 30


Слайд 30

29.12.2015 31


Слайд 31

Взаимодействие по обеим группам – образование хелатных комплексов 29.12.2015 32


Слайд 32

6.3. Поведение аминокислот при нагревании a-аминокислоты при нагревании дают дикетопиперазины (диоксопиперазины): 29.12.2015 33 аланин 2,5-диоксо-3,6-диметилпиперазин


Слайд 33

b-аминокислоты при нагревании отщепляют воду (реакция элиминирования), образуя ненасыщенные кислоты: 29.12.2015 34 b-аминопропионовая пропеновая (акриловая) кислота кислота


Слайд 34

g- и d-аминокислоты при нагревании отщепляют воду, циклизуются с образованием лактамов – циклических амидов: 29.12.2015 35 g-аминомасляная кислота g-бутиролактам


Слайд 35

29.12.2015 36 d-аминовалериановая кислота d-валеролактам


Слайд 36

7. Получение аминокислот 7.1. Выделение из белков и пептидов Белки гидролизуют в присутствии кислот (6 М HCl) при нагревании (110 оС) в течение длительного времени (12-72 ч.). Используют также щелочной гидролиз и ферментативный гидролиз. 7.2. Микробиологический синтез используя патоку, аммиак и микрообранизмы Corynebacterium glutamicum получают глутаминовую кислоту, которая используется как пищевая добавка. Выход глутаминовой кислоты составляет 50 кг на 100 кг введённой глюкозы (время ферментации – 40 часов). 29.12.2015 37


Слайд 37

7.3. Пребиотический (абиогенный) синтез аминокислот CH4, NH3, H2, H2O, HCN, H2S, CH2O УФ-излучение, электрический разряд, радиация и нагретый пепел вулканов. аминокислоты могут образовываться и в космосе, что было подтверждено анализом мерчисонского метеорита упавшего 1969 году в Австралии. В метеорите были обнаружены 23 рацемические аминокислоты. 29.12.2015 38 http://cosmosflight.ru/?p=92


Слайд 38

Proc Natl Acad Sci U S A. 2011 Apr 5;108(14):5526-31. Epub 2011 Mar 21. Primordial synthesis of amines and amino acids in a 1958 Miller H2S-rich spark discharge experiment. Parker ET, Cleaves HJ, Dworkin JP, Glavin DP, Callahan M, Aubrey A, Lazcano A, Bada JL. Geosciences Research Division, Scripps Institution of Oceanography, University of California at San Diego Abstract Archived samples from a previously unreported 1958 Stanley Miller electric discharge experiment containing hydrogen sulfide H2S were recently discovered and analyzed using high-performance liquid chromatography and time-of-flight mass spectrometry. We report here the detection and quantification of primary amine-containing compounds in the original sample residues, which were produced via spark discharge using a gaseous mixture of H2S, CH4, NH3, and CO2. A total of 23 amino acids and 4 amines, including 7 organosulfur compounds, were detected in these samples. 29.12.2015 39


Слайд 39

29.12.2015 40 http://ru.wikipedia.org/wiki/Миллер,_стенли_ллойд


Слайд 40

Orig Life Evol Biosph. 2011 Apr 12. [Epub ahead of print] Catalytic effects of Murchison Material: Prebiotic Synthesis and Degradation of RNA Precursors. Saladino R, Crestini C, Cossetti C, Di Mauro E, Deamer D. Abstract Mineral components of the Murchison meteorite were investigated in terms of potential catalytic effects on synthetic and hydrolytic reactions related to ribonucleic acid. We found that the mineral surfaces catalyzed condensation reactions of formamide to form carboxylic acids, amino acids, nucleobases and sugar precursors. … 29.12.2015 41


Слайд 41

7.4. Химические синтезы аминокислот 7.4.1. Аммонолиз галогенкарбоновых кислот 7.4.2. Синтез Штреккера 29.12.2015 42


Слайд 42

Пептиды и белки Пептиды и белки - продукты поликонденсации аминокислот. Мr пептидов меньше 10000, у белков больше 10000. Пептиды проходят через полупроницаемую мембрану, белки не проходят.


Слайд 43

Пептиды и белки Пептиды (pepto? - сваренный) – первоначально - продукты неполного гидролиза белков Белки – русская калька слова Альбумин (Albus - белый) Протеин (prwto? - первый) – синоним слова белок. Означает также простой белок в отличие от протеида – белка содержащего небелковую часть (гемоглобин)


Слайд 44

Пептиды и белки Остатки АК связаны пептидной связью: Пептидная связь дипептид


Слайд 45

Пептиды и белки Треонин Фенилаланин Тирозин Трипептид- Thr-Phe-Tyr Треонил-Фенилаланил-Тирозин


Слайд 46

Глицил-лизил-тирозин


Слайд 47

Глутамил-аланил-цистеин


Слайд 48

Пептидная связь Пространственное строение 1. Все атомы находятся в одной плоскости 2. Почти всегда атомы водорода и кислорода находятся в транс положении


Слайд 49

Пептидная связь Электронное строение НЭП на азоте сопряжена с карбонильной группой (С=О), поэтому связь C—N имеет порядок больше чем 1, а С=О меньше чем 2


Слайд 50

Пептиды и Белки Как и аминокислоты, пептиды и белки являются амфотерными соединениями, содержащими и кислотные группы (COOH) и оснoвные группы (NH2). ИЭТ зависит от их количества- если больше COOH чем NH2, то ИЭТ меньше 5-6, если наоборот, то больше. Пептид: Тре-Фен-Тир. Содержит одну COOH и одну NH2 ИЭТ будет равна 5-6. Пептид: Гли-Лиз-Тир. Содержит одну COOH и две NH2 ИЭТ будет равна 8-11. Пептид: Глу-Ала-Цис. Содержит две COOH и одну NH2 ИЭТ будет равна 3.


Слайд 51

Анализ первичной структуры пептидов Метод Эдмана Используя фенилизотиоцианат (Ph-NCS) последовательно отщепляют АК с N-конца и определяют образующиеся фенилтиогидантоиновые производные. Прибор для автоматического определения первичной структуры - секвенатор


Слайд 52

Метод Эдмана Фенилтиогидантоиновое производное N-концевой АК Пептид укороченный на 1 АК


Слайд 53

Синтез пептидов и белков Защита аминогруппы (БОК-защита) Защита карбоксильной группы (образование сложных эфиров) Образование пептидной связи Снятие защиты


Слайд 54

Снятие защиты Образование пептидной связи и снятие защиты


Слайд 55

Уровни структурной организации белка первичная структура – аминокислотная последовательность вторичная структура – локальные высокоупорядоченные конформации белковой цепи (a-спираль, b-структура) третичная структура – форма белковой молекулы; трёхмерная нативная структура белка четвертичная структура – агрегат из нескольких молекул белка


Слайд 56

Уровни структурной организации белка


Слайд 57

первичная структура первичная структура –последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка или пептида. NH2-Tyr-Pro-Lys-Gly-Phe-Tyr-Lys-COOH Первичная структура определяет все остальные уровни структурной организации белка Замена Глу в шестом положении b-цепи гемоглобина на Вал приводит к серповидно-клеточной анемии (sickle cell anemia) .


Слайд 58

Blood smear in which the red cells show variation in size and shape typical of sickle-cell anemia. (A) Long, thin, deeply stained cells with pointed ends are irreversibly sickled. (B) Small, round, dense cells are hyperchromic because a part of the membrane is lost during sickling. (C) Target cell with a concentration of hemoglobin on its centre. (D) Lymphocyte. (E) Platelets. Photomicrograph of sickle cell anemia red blood cells


Слайд 59

Количество возможных первичных структур ОГРОМНО! 20 аминокислот могут дать примерно 100000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000 белков, состоящих из 150 остатков аминокислот (а возможны и другие варианты!) Это астрономическое число – число гугол, умноженное на число гугол (число гугол – это 10100, отсюда происходит google)


Слайд 60

Вторичная структура Вторичная структура- локальные высокоупорядоченные конформации белковой цепи – спирали и складчатые слои.


Слайд 61

a-спираль Правые a-спирали полипептидной цепи стабилизируются водородными связями, где С=О группы остова полипептида связаны с лежащими от них в направлении С-конца цепи H-N группами (показано синим).


Слайд 62

Водородные связи в a-спиралях -Вал-Фен-Тир-Ала-Лей- Первый Второй Третий Четвёртый Остатки АК: a-спираль – 413 спираль: остаток АК образует водородную связь с четвёртым по цепи остатком АК; в образующемся цикле 13 атомов.


Слайд 63

Структура b-складчатых слоев b-структура образуется из нескольких полиипептидных цепей, связанных водородными связями. Она существует в виде складчатых листов. Так как поверхность b-структуры  рифленая, ее еще называют "складчатой b-структурой".


Слайд 64

Структура b-складчатых слоев водородные связи Тре-Ала-Гли-Сер-Асп Вал-Фен-Тир-Ала-Лей


Слайд 65

Обозначение вторичной структуры Укладка a-спиралей и b-структуры с образованием глобулы


Слайд 66

Третичная структура третичная структура – форма белковой молекулы; трёхмерная структура белка. Укладка нерегулярных областей и a и b-структур в глобулу определяет третичную структуру белка


Слайд 67

Взаимодействия остатков АК в третичной структуре Остатки АК в белковой глобуле взаимодействуют за счёт: Гидрофобных взаимодействий (они взаимодействиями не являются, но так называются) (Вал, Лей, Иле, Фен) 2. Ковалентных связей (дисульфидные –S–S– связи в цистине) 3. Ионных связей (Глу-COO- H3N+-Лиз) 4. Водородных связей (Глу-COO-…HO-Тир)


Слайд 68


Слайд 69

Дисульфидные связи в цистине


Слайд 70

Дисульфидные связи Структура лизоцима. Дисульфидные связи показаны пунктиром


Слайд 71

Ионные связи Асп Лиз


Слайд 72

Третичная структура Сериновая протеаза - трипсин Родопсин


Слайд 73

Третичная структура ацилтрансфераза пиктатлиаза С


Слайд 74

Третичная структура a и b цепи гемоглобина лошади


Слайд 75

Третичная структура Порин


Слайд 76

Фолдинг – сворачивание белковой цепи с образованием нативной структуры.


Слайд 77

Неправильный фолдинг может привести к различным болезням, например к губчатым энцефалопатиям: Синдром Крейцфельда-Якоба Новый вариант Крейцфельда-Якоба – коровье бешенство синдром Герсманна–Штройслера–Шейнкера хроническая семейная бессонница, куру, скрепи Инфекционными агентами, вызывающими эти болезни являются неправильно свернувшиеся белки - прионы


Слайд 78

Домены Домены – глобулярные области в пределах одной белковой молекулы Домены соединены шарнирным участком Доменная структура NAD+-зависимой дегидрогеназы


Слайд 79

Четвертичная структура Четвертичная структура- агрегат нескольких белковых молекул образующих одну структуру Взаимодействия: ионные, водородные, гидрофобные, ковалентные (дисульфидные) Протомер- отдельная полипептидная цепь Субъединица- функциональная единица


Слайд 80

Дисульфидные связи Дисульфидные связи в иммуноглобулине G


Слайд 81

Четвертичная структура Пример четвертичной структуры - вирус табачной мозаики: 2130 одинаковых молекул белка расположены вокруг РНК вируса


Слайд 82

Нуклеиновые кислоты НК- это полинуклеотиды, т.е. биополимеры, мономерами которых являются нуклеотиды. Нуклеотиды-фосфорные эфиры нуклеозидов Нуклеозиды – гликозиды, образованные нуклеиновыми основаниями и пентозой (рибозой или дезоксирибозой)


Слайд 83

Нуклеиновые кислоты


Слайд 84

Нуклеиновые кислоты РНК ДНК нуклеотиды нуклеозиды пентоза Нукл. Осн. Гидролиз


Слайд 85

Нуклеиновые основания пуриновые основания Аденин Гуанин лактам лактим


Слайд 86

Нуклеиновые основания пиримидиновые основания Урацил Тимин Цитозин


Слайд 87

Нуклеозиды Нуклеозиды-гликозиды, образованные нуклеиновыми основаниями и пентозой (рибозой или дезоксирибозой) Уридин


Слайд 88

Нуклеозиды Надо иметь ввиду, что можно и иногда надо писать нуклеиновое основание развёрнутым на 180 градусов. Поэтому потренируйтесь изображать нуклеозиды разными способами. Уридин


Слайд 89

Нуклеозиды Гликозидная связь


Слайд 90

Нуклеозиды Цитидин Дезоксицитидин


Слайд 91

Нуклеозиды Тимидин


Слайд 92

Нуклеозиды Аденозин Дезоксиаденозин


Слайд 93

Нуклеозиды Аденозин Дезоксиаденозин Аденозин и дезоксиаденозин можно изобразить и так:


Слайд 94

Нуклеозиды Гуанозин Дезоксигуанозин


Слайд 95

Нуклеозиды Гуанозин Дезоксигуанозин Гуанозин и дезоксигуанозин можно изобразить и так:


Слайд 96

Гидролиз нуклеозидов аденозин рибоза аденин


Слайд 97

Нуклеотиды Нуклеотиды - фосфорные эфиры нуклеозидов гликозидная связь сложноэфирная связь


Слайд 98

Нуклеотиды Аденозин-5’-фосфат Аденозинмонофосфат (АМФ) 5’-адениловая кислота Гуанозин-5’-фосфат Гуанозинмонофосфат (ГМФ) 5’-гуаниловая кислота


Слайд 99

Нуклеотиды Уридин-5’-фосфат Уридинмонофосфат (УМФ) 5’-уридиловая кислота Цитидин-5’-фосфат Цитидинмонофосфат (ЦМФ) 5’-цитидиловая кислота


Слайд 100

Нуклеотиды


Слайд 101

Нуклеотиды Сокращения АМФ, ГМФ и т.д. относят к 5’-нуклеотидам. У других нуклеотидов в сокращённом названии указывают положение фосфата Аденозин-3’-фосфат 3’- Аденозинмонофосфат (3’- АМФ) 3’-адениловая кислота


Слайд 102

Нуклеотиды цAMФ


Слайд 103

Циклический аденозинмонофосфат (циклический AMФ, цAMФ, cAMP) — Циклический нуклеотид, играющий роль вторичного посредника некоторых гормонов (глюкагона или адреналина), которые не могут проходить через клеточную мембрану. У прокариот цAMФ участвует в регуляции метаболизма.


Слайд 104

Гидролиз нуклеотидов АМФ аденозин рибоза аденин


Слайд 105

Нуклеотиды - коферменты АМФ АДФ АТФ Ангидридные связи Сложноэфирная связь АТФ – универсальный макроэрг


Слайд 106

Образование АТФ происходит 1. В результате субстратного фосфорилирования (гликолиз, одна реакция ЦТК) 2. Окислительное фосфорилирование (в митохондриях) 3. Фотофосфорилирование (в хлоропластах)


Слайд 107

АТФ как кофермент АТФ АДФ АТФ АДФ АТФ АДФ ГМФ ГДФ ГТФ ГМФ гуанозин


Слайд 108

Образование аминоациладенилата АТФ аминокислота аминоациладенилат Аминоацил-тРНК (в синтез белка)


Слайд 109

Никотинамиддинуклеотид (НАД+) как кофермент НАД+ НАДН


Слайд 110

Первичная структура НК Первичная структура НК - последовательность нуклеотидов 5’- конец ТГАЦТААГТАЦЦ 3’-конец (ф-конец) (OH-конец)


Слайд 111

Первичная структура ДНК Т Г А


Слайд 112

Первичная структура РНК У Г А


Слайд 113

Вторичная структура Вторичная структура ДНК – двойная правая спираль (Уотсон, Крик, 1953) Две цепи антипараллельны друг другу. Цепи связаны водородными связями по принципу комплементарности. 5’ 5’ 3’ 3’ А Г Г Т Ц Т А Т Г А Ц Т Т Г Ц Т А Ц Т Ц Ц А Г А Т А Ц Т Г А А Ц Г А Т Г Более подробно см зеленый учебник с. 412-420


Слайд 114

Водородные связи между комплементарными основаниями в ДНК Г Ц А Т


Слайд 115

ДНК ДНК ДНК Репликация РНК Транскрипция белок Трансляция Репликация и транскрипция идут по принципу комплементарности: 5’ ЦАТ 3’ участок первой цепи ДНК 3’ ГТА 5’ участок второй цепи ДНК Т.к. 5’ это начало , то не ГТА, а АТГ 5’ ЦТТ 3’ участок ДНК 3’ ГАА 5’ участок РНК Т.к. 5’ это начало , то не ГАА, а ААГ Кодону ААГ в мРНК соответствует антикодон УУЦ в тРНК


×

HTML:





Ссылка: