'

Биологический катализ. Ферменты

Понравилась презентация – покажи это...





Слайд 0

1 Биологический катализ. Ферменты «Алиса в стране чудес», иллюстрация John Tenniel, The Nursery Alice. (Mary Evans Picture Library, London)


Слайд 1

2 Отличия ферментов от небиологических катализаторов Удивительная эффективность ферментов Число оборотов некоторых ферментов


Слайд 2

3 Отличия ферментов от небиологических катализаторов Ферменты обладают высокой субстратной специфичностью Ферменты обладают высокой специфичностью к типу катализируемой реакции Ферменты обладают высокой региоспецифичностью Ферменты обладают высокой стереоспецифичностью


Слайд 3

4 Отличия ферментов от небиологических катализаторов Составные ферменты: белковая часть обеспечивает связывание субстрата, а катализ осуществляют небелковые (мономерные) соединения, называемые коферментом (кофактором, простетической группой). Белковая часть такого фермента называется апоферментом, а активный фермент (комплекс апофермента и кофермента) — холоферментом.


Слайд 4

5 Коферменты и витамины Витаминами можно назвать некую группу низкомолекулярных органических соединений различной химической природы, необходимых для осуществления жизненно важных биохимических процессов in vivo. Природные соединения, не являющиеся витаминами, но легко превращающиеся в них в организме человека, называются провитаминами.


Слайд 5

6 Коферменты и витамины Если несколько соединений близкой химической природы выполняют одну и ту же витаминную функцию в организме — их называют витамерами. Коферменты — это органические природные низкомолекулярные соединения различной химической природы, необходимые для осуществления каталитического действия ферментов, катализирующих химические процессы in vivo.


Слайд 6

7 Коферменты и витамины Собственно витамины — это соединения, выполняющие свою витаминную роль самостоятельно. Витамины-коферменты — соединения, выполняющие определенную биохимическую функцию в виде производных, т.е. в виде коферментов.


Слайд 7

8 Коферменты и витамины Следует выделить отдельно группу коферментов, т.е. тех соединений, которые образованы из соответствующих витаминов или синтезированы самостоятельно данным организмом для осуществления того или иного химического процесса в живой клетке.


Слайд 8

9 Коферменты и витамины


Слайд 9

10 Коферменты и витамины


Слайд 10

11 Классификация энзимов – Е.С. (Enzyme Classification)


Слайд 11

12 Классификация энзимов – Е.С. (Enzyme Classification) Е.С.1. – оксидоредуктазы (oxidoreductases). Е.С.2. – трансферазы (transferases). Е.С.3. – гидролазы (hydrolases). Е.С.4. – лиазы (lyases). Е.С.5. – изомеразы (isomerases) Е.С.6. – лигазы (ligases).


Слайд 12

13 Оксиредуктазы Дегидрогеназы (редуктазы) Оксидазы Пероксидазы Гидроксилазы Оксигеназы Гидрогеназы


Слайд 13

14 Оксиредуктазы Е.С.1.1. – действует на СН-ОН функцию Е.С.1.2. – действует на альдегидную группу Е.С.1.3. – действует на СН-СН группу ………………………………………………… Е.С.1.10. – действует на дифенолы и родственные группы ………………………………………………… Е.С.1.13. – действует на простую связь с внедрением молекулярного кислорода …………………………………………………………. Е.С.1.17. – действует на СН2 фрагмент


Слайд 14

15 Оксиредуктазы Е.С.1.1.1. – NAD+ или NADP+ Е.С.1.1.2. – цитохромом Е.С.1.1.3. – кислородом Е.С.1.1.4. – дисульфидом Е.С.1.1.5. – хиноном


Слайд 15

16 Оксиредуктазы Е.С.1.1.1.1. – алкоголь дегидрогеназа NAD+ Е.С.1.1.1.2. – алкоголь дегидрогеназа NADP+ …………………………………………………. Е.С.1.1.1.27 – L-лактат дегидрогеназа …………………………………………………. Е.С.1.1.1.32 – мевальдат редуктаза ………………………………………………… Е.С.1.1.1.62 – эстрадиол 17-?-дегидрогеназа


Слайд 16

17 Оксиредуктазы Е.С.1.1.1.1


Слайд 17

18 Трансферазы S-Аденозил-метионин


Слайд 18

19 Трансферазы Где SAM – S-аденозил-L-метионин


Слайд 19

20 Трансферазы Е.С.2.1. – переносчики одно-углеродной группы Е.С.2.2. – переносчики карбонильных функций Е.С.2.3. – ацетилтрансферазы Е.С.2.4. – гликозилтрансферазы Е.С.2.5. – переносчики алкильных (кроме метильных) и арильных групп Е.С.2.6. – переносчики азотистых функций Е.С.2.7. – переносчики фосфор-содержащих групп Е.С.2.8. – переносчики серу-содержащих функций Е.С.2.9. – переносчики селен-содержащих групп


Слайд 20

21 Трансферазы Е.С.2.1. – трансферазы одноуглеродной группы Е.С.2.1.1. – метилтрансфепразы Е.С.2.1.1.41. – стерол 24-С-метилтрансфераза


Слайд 21

22 Гидролазы Протеазы – гидролизуют белки Нуклеазы – гидролизуют нуклеиновые кислоты Специфические эндонуклеазы (так называемые рестриктазы) – разрывают полинуклеотиды по строго определенным последовательностям


Слайд 22

23 Гидролазы Е.С.3.1. – действуют на сложноэфирные связи, эстеразы Е.С.3.2. – гликозилазы Е.С.3.3. – действуют на простоэфирные связи Е.С.3.4. – действуют на пептидные связи (пептид гидролазы) Е.С.3.5. – действуют на C – N связи, кроме пептидных Е.С.3.6. – действуют на ангидриды кислот Е.С.3.7. – действуют на углерод-углеродные связи Е.С.3.8. – действуют на связи с галогеном Е.С.3.9. – действуют на связи P – N Е.С.3.10.– действуют на S – N связи Е.С.3.11.– действуют на C – P связи Е.С.3.12.– действуют на S – S связи Е.С.3.13.– действуют на C – S связи.


Слайд 23

24 Гидролазы Е.С.3.1 гидролазы действующие на сложноэфирную связь Е.С.3.1.1. гидролазы эфиров карбоновых кислот Е.С.3.1.1.1 карбоксилэстеразы RCOOR1 + H2O = RCOOH + R1OH


Слайд 24

25 Лиазы Е.С.4.1. – углерод-углеродные лиазы Е.С.4.2. – углерод-кислородные лиазы Е.С.4.3. – углерод-азотные лиазы Е.С.4.4. – углерод-серы лиазы Е.С.4.5. – углерод-галоген лиазы Е.С.4.6. – фосфор-кислородные лиазы Е.С.4.99.– другие лиазы.


Слайд 25

26 Лиазы Е.С.4.1.1. – карбокси лиазы Е.С.4.1.2. – альдегид лиазы Е.С.4.1.3. – оксо-кислотные лиазы Е.С.4.1.99. – другие углерод-углеродные лиазы Е.С.4.1.1.1. – пируват декарбоксилаза ………………………………………….. Е.С.4.1.1.23. – оротидин-5-фосфат декабоксилаза ……………………………………………… Е.С.4.1.1.31. – фосфоенолпируват карбоксилаза …………………………………………………. Е.С.4.1.1.39. – рибулозодифосфат карбоксилаза …………………………………………………. Е.С.4.1.1.50. – аденозилметионин декарбоксилаза


Слайд 26

27 Лиазы


Слайд 27

28 Изомеразы Е.С.5.1. – рацемазы и эпимеразы Е.С.5.2. – цис-трас-изомеразы Е.С.5.3. – внутримолекулярные оксидоредуктазы Е.С.5.4. – внутримолекулярные трансферазы (мутазы) Е.С.5.5. – внутримолекулярные лиазы Е.С.5.99. – другие изомеразы.


Слайд 28

29 Изомеразы Е.С.5.1. рацемазы и эримеразы Е.С.5.1.3. действующие на углеводу и их производные Е.С.5.1.3.3. альдоза-1-эпимераза


Слайд 29

30 Лигазы (синтетазы) Е.С.6.1. – образуют углерод-кислородные связи Е.С.6.2. – образуют углерод-сера связи Е.С.6.3. – образуют углерод-азотные связи Е.С.6.4. – образуют углерод-углеродные связи Е.С.6.5. – образуют фосфат эфирные связи. Е.С.6.3. образующие углерод-азотные связи Е.С.6.3.1. кислота-аммиак (или амид) лигазы (амид синтазы) Е.С.6.3.1.1. аспарат-аммиак лигаза.


Слайд 30

31 Кинетика ферментативных реакций


Слайд 31

32 Кинетика ферментативных реакций Влияние концентрации субстрата на начальную скорость катализируемой ферментом реакции. Из такого графика можно определить величину V только путем аппроксимирования. Точное определение этой величины в данном случае невозможно, так как по мере повышения концентрации субстрата начальная скорость реакции лишь приближаете к V, но никогда ее не достигает. Концентрация субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной, численно равна К'м константе Михаэлиса - Ментен.


Слайд 32

33 Кинетика ферментативных реакций Виктор Генри (1903 г.) Леонор Михаэлис, Мод Ментен (1913 г.)


Слайд 33

34 Кинетика ферментативных реакций Модель Михаэлиса-Ментон


Слайд 34

35 Кинетика ферментативных реакций Модель Михаэлиса-Ментон Км (константа Михаэлиса-Ментен) –концентрация специфического субстрата, при которой данный фермент обеспечивает скорость реакции, равную половине ее максимальной скорости


Слайд 35

36 Кинетика ферментативных реакций Модель Михаэлиса-Ментон Уравнение Михаэлиса-Ментен где v0 начальная скорость при концентрации субстрата [S], Vmax – максимальная скорость и Км – константа Михаэлиса-Ментен для данного фермента, соответствующая определенному субстрату


Слайд 36

37 Кинетика ферментативных реакций Модель Михаэлиса-Ментон


Слайд 37

38 Кинетика ферментативных реакций Зависимость скорости ферментативных реакций от рН Зависимость активности ферментов (для удобства сравнения приведены активности, нормированные к единице) от рН. 1 — Пепсин, 2 — рибонуклеаза, 3 — аргиназа


Слайд 38

39 Кинетика ферментативных реакций Зависимость скорости ферментативных реакций от рН Оптимальные значения рН для некоторых ферментов


Слайд 39

40 Кинетика ферментативных реакций Количество фермента можно определить по его активности За единицу активности фермента принимается такое количество фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоля субстрата (1 мкмоль = 10–6 моля) в 1 мин при 25°С в оптимальных условиях действия фермента. Удельной активностью называется число единиц ферментативной активности в расчете на 1 мг белка.


Слайд 40

41 Специфичность ферментов по отношению к субстратам


Слайд 41

42 Пространственное строение активного центра ферментов


Слайд 42

43 Пространственное строение активного центра ферментов


Слайд 43

44 Пространственное строение активного центра ферментов


Слайд 44

45 Пространственное строение активного центра ферментов


Слайд 45

46 Пространственное строение активного центра ферментов


Слайд 46

47 Пространственное строение активного центра ферментов


Слайд 47

48 Пространственное строение активного центра ферментов


Слайд 48

49 Пространственное строение активного центра ферментов Трехмерная структура активного центра рибонуклеазы А по данным рентгено-структурного анализа. Для удобства показаны лишь участки полипептидной цепи несущие связывающие и каталитические группы. Полипептидые цепи представлены ходом пептидного остова (темно-серые), связывающие и каталитические группы — палочковыми моделями (светло-серые), модель субстрата [уридилил(3??5?)аденозин] — черной палочковой моделью. Водородные связи обозначены пунктиром


Слайд 49

50 Пространственное строение активного центра ферментов Укладка субстрата [аденилил(3??5?)уридилил (3?? 5?)аденилил(3??5?) аденозина] в третичной структуре фермента


Слайд 50

51 Факторы, определяющие каталитическую эффективность ферментов Сближение и ориентация Напряжение и деформация; индуцированное соответствие Общий кислотно-основной катализ Ковалентный катализ


×

HTML:





Ссылка: