'

Белки

Понравилась презентация – покажи это...





Слайд 0

Белки Учитель химии МОУ лицея №6 Дробот Светлана Сергеевна


Слайд 1

Содержание Определение Функции белков Источники аминокислот Строение полипептидной цепи Структура белка Химические свойства Превращения белков в организме Источники информации


Слайд 2

Определение Пептиды и белки представляют собой высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков ?- аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.


Слайд 3

Функции белков 1) Структурная (пластическая) – белками образованы многие клеточные компоненты, а в комплексе с липидами они входят в состав клеточных мембран. 2) Каталитическая – все биологические катализаторы – ферменты по своей химической природе являются белками.


Слайд 4

3) Транспортная – белок гемоглобин транспортирует кислород, ряд других белков образуя комплекс с липидами транспортируют их по крови и лимфе (пример: миоглобин, сывороточный альбумин). 4) Механохимическая – мышечная работа и иные формы движения в организме осуществляются при непосредственном участии сократительных белков с использованием энергии макроэргических связей (пример: актин, миозин).


Слайд 5

5) Регуляторная – ряд гормонов и других биологически активных веществ имеют белковую природу (пр.: инсулин, АКТГ). 6) Защитная – антитела (иммуноглобулины) являются белками, кроме того основу кожи составляет белок коллаген, а волос – креатин. Кожа и волосы защищают внутреннюю среду организма от внешних воздействий. В состав слизи и синовиальной жидкости входят мукопротеиды.


Слайд 6

7) Опорная – сухожилия, поверхности суставов соединения костей образованы в значительной степени белковыми веществами (пр.: коллаген, эластин). 8) Энергетическая – аминокислоты белков могут поступать на путь гликолиза, который обеспечивает клетку энергией. 9) Рецепторная – многие белки участвуют в процесса избирательного узнавания(рецепторы).


Слайд 7

Источники аминокислот Основным источником ?- аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают ? - аминокислоты. Многие ? - аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков ? - аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся: валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и т.д.


Слайд 8

Аминокислоты, участвующие в создании белков. Глицин Аланин Валин Лейцин Изолейцин Серин Треонин Цистеин


Слайд 9

МЕТИОНИН ЛИЗИН АРГИНИН АСПАРАГИН АСПАРАГИНОВАЯ КИСЛОТА ГЛУТАМИНОВАЯ КИСЛОТА


Слайд 10

ГЛУТАМИН ФЕНИЛАЛАНИН ТИРОЗИН ТРИПТОФАН ГИСТИДИН ПРОЛИН


Слайд 11

Строение полипептидной цепи Эта цепь имеет неразветвленное строение и состоит из чередующихся метиновых (CH) и пептидных (CONH) групп. Различия такой цепи заключаются в боковых радикалах, связанных с метиновой группой, и характеризующих ту или иную аминокислоту.


Слайд 12

Последовательное соединение аминокислот при образовании белковой молекулы. В качестве основного направления полимерной цепи выбран путь от концевой аминогруппы H2N к концевой карбоксильной группе COOH.


Слайд 13

Структура белка Первичная структура белка - специфическая аминокислотная последовательность, т.е. порядок чередования ?- аминокислотных остатков в полипептидной цепи.


Слайд 14

Вторичная структура белка - конформация полипептидной цепи, т.е. способ скручивания цепи в пространстве за счет водородных связей между группами NH и CO. Одна из моделей вторичной структуры – ?- спираль.


Слайд 15

Третичная структура белка - форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.


Слайд 16

Четвертичная структура белка – агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей


Слайд 17

Химические свойства 1)      Амфотерность связана с наличием в молекуле белка катионообразующих групп – аминогрупп и анионообразующих – карбоксильных группу. Знак заряда молекулы зависит от количества свободных групп. Если преобладают карбоксильные группы то заряд молекулы отрицательный (проявляются свойства слабой кислоты), если аминогруппы – то положительный (основные свойства).


Слайд 18

2) Денатурация. Утрата белком природной (нативной) конформации, сопровождающаяся обычно потерей его биологической функции, называется денатурацией. С точки зрения структуры белка – это разрушение вторичной и третичной структур белка, обусловленное воздействием кислот, щелочей, нагревания, радиации и т.д.


Слайд 19

При действии органических растворителей, продуктов жизнедеятельности некоторых бактерий (молочнокислое брожение) или при повышении температуры происходит разрушение вторичных и третичных структур без повреждения его первичной структуры, в результате белок теряет растворимость и утрачивает биологическую активность.


Слайд 20

Первичная структура белка при денатурации сохраняется. Денатурация может быть обратимой (так называемая, ренатурация) и необратимой. Пример необратимой денатурации при тепловом воздействии – свертывание яичного альбумина при варке яиц.


Слайд 21

3) Гидролиз белков – разрушение первичной структуры белка под действием кислот, щелочей или ферментов, приводящее к образованию a- аминокислот, из которых он был составлен.


Слайд 22

4) Качественные реакции на белки: a) Биуретовая реакция – фиолетовое окрашивание при действии солей меди (II) в щелочном растворе. Такую реакцию дают все соединения, содержащие пептидную связь.


Слайд 23

б) Ксантопротеиновая реакция – появление желтого окрашивания при действии концентрированной азотной кислоты на белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина).


Слайд 24

Превращения белков в организме


Слайд 25

Белки в живом организме постоянно расщепляются на исходные аминокислоты (с непременным участием ферментов), одни аминокислоты переходят в другие, затем белки вновь синтезируются (также с участием ферментов), т.е. организм постоянно обновляется. Некоторые белки (коллаген кожи, волос) не обновляются, организм непрерывно их теряет и взамен синтезирует новые. Белки как источники питания выполняют две основные функции: они поставляют в организм строительный материал для синтеза новых белковых молекул и, кроме того, снабжают организм энергией (источники калорий).


Слайд 26

Источники информации 1.http://www.kirensky.ru/books/book/Biochemistry/chapter_02.htm 2.http://www.krugosvet.ru/articles/118/1011840/print.htm 3.http://www.ximicat.com/info.php?id=8 4. http://rrc.dgu.ru/res/1september/22-10.htm


Слайд 27

5.http://www.chemistry.ssu.samara.ru/chem6/hm63.htm 6. Петров А.А., Бальян Х.В., Трощенко А.Т. Органическая химия. Учебник для вузов./ Под ред. Петрова А.А. – М.: Высшая школа,1981. 7. Хомченко Г.П. Пособие по химии для поступающих в вузы. – М.: ООO «Издательство Новая Волна», 2002. 8. Потапов В.М., Чертков И.Н. Строение и свойства органических веществ. Пособие для учащихся 10 кл. – М.: Просвещение, 1980.


Слайд 28

9. Оганесян Э.Т. Руководство по химии поступающим в вузы. Справочное пособие. М.: Высшая школа,1991. 10. Иванова Р.Г., Осокина Г.Н. Изучение химии в 9-10 классах. Книга для учителя. – М.: Просвещение, 1983. 11. Денисов В.Г. Химия. 10 класс. Поурочные планы. – Волгоград: Учитель, 2004.


×

HTML:





Ссылка: