'

Аминокислоты и белки

Понравилась презентация – покажи это...





Слайд 0

Аминокислоты и белки


Слайд 1

( proteios, греч. - первый) Белки (протеины, полипептиды) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью ?-аминокислот В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом. ?-Аминокислоты – мономеры для синтеза белков В природе обнаружено более 300 аминокислот, однако в составе белков встречается только 20 (?-аминокислоты)


Слайд 2

Классификация аминокислот Карбоксильная группа Радикал Аминогруппа Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильная и аминогруппа группы 2-аминоэтановая кислота ?-аминоуксусная кислота глицин 2 или ? 3-аминобутановая кислота ?-аминомасляная кислота 1. Структурная классификация 1.1. Взаимное расположение групп СОО- и NH2- 1.2. Природа радикала (R): алифатические, ароматические, гетероциклические лейцин антраниловая кислота гистидин 1.3. Количество групп СОО- и NH2- : моноаминокарбоновые, моноаминодикарбоновые, диаминокарбоновые глицин аспарагиновая кислота лизин


Слайд 3

Протеиногенные аминокислоты («рождающие протеины») - природные аминокислоты, участвующие в построении молекул пептидов и белков Аланин (Ala) Валин (Val) Лейцин (Leu) Изолейцин (Ile) Аргинин (Arg) Лизин (Lys) Треонин (Tre) (Метионин (Met) Фенилаланин (Phe) Триптофан (Try) Незаменимые аминокислоты Гистидин (His) 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11


Слайд 4

Глицин, аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, 5) глутаминовая кислота, 6) глутамин, 7) оксилизин, 8) серин, 9) цистин, 10) тирозин, 11) 3,5-дибромтирозин, 12) 3,5-дииодтирозин 13) пролин, 14) оксипролин, 15) тироксин


Слайд 5

Конфигурация протеиногенных аминокислот Конфигурация – расположение атомов, характеризующее определенный стереоизомер (+) –Аланин (-) -Аланин ? L-аминокислота L –глицериновый альдегид R,S – номенклатура L,D - номенклатура L,D – номенклатура используется для аминокислот и углеводов R,S – номенклатура (см. Р. Моррисон, Р. Бойд. Органическая химия, с. 87)


Слайд 6

Кислотно-основные свойства аминокислот Биполярные ионы, цвиттер-ионы Высокие Тпл. (200-350?С); растворимы в воде; нерастворимы в неполярных органических растворителях. Аминокислоты – амфотерные соединения Изоэлектрическая точка - значение рН среды, при котором аминокислота существует преимущественно в виде цвиттер-иона


Слайд 7

Синтез аминокислот 1. Аминирование ?-галогенкислот Р. Геля-Фольгарда-Зелинского 2. Фталимидный синтез по Габриэлю ?-хлорэфир карбоновой кислоты


Слайд 8

Реакции аминокислот Реакции, характерные для COO-группы Реакции, характерные для NH2-группы Реакции, характерные для R Синтез пептидов глицин глицин глицилглицин, Gly-Gly дипептид Пептидная связь


Слайд 9

Общая схема синтеза пептида Защита аминогруппы Образование пептидной связи Снятие «защиты» Карбобензоксихлорид, бензилхлоркарбонат


Слайд 10

Нобелевская премия 1955г. за впервые осуществленный синтез полипептидного гормона Винсент Дю Виньо


Слайд 11

Белки Первичная структура - последовательность аминокислот в полипептидной цепи Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями Третичная структура – пространственное строение полипептидной цепи (ковалентные, ионные связи, гидрофильно-гидрофобные взаимодействия) Четвертичная структура – взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса


Слайд 12

Трехмерная структура молекулы гемоглобина Растворимы в воде или водных растворах кислот, оснований, солей. К глобулярным белкам относятся ферменты, иммуноглобулины, транспортные и регуляторные гормоны, антитела, альбумин яиц, гемоглобин, фибриноген, фибрин Глобулярные белки - полипептидные цепи плотно свёрнуты в компактные шарообразные структуры (глобулы) Фибриллярные белки - полипептидные цепи, имеющие вытянутую нитевидную структуру Не растворимы в воде. К фибриллярным белкам относятся ?-кератины, коллаген, фиброин.


×

HTML:





Ссылка: